ENZIM

Komponen Enzim

Enzim merupakan senyawa organik berupa protein yang berfungsi sebagai katalis dalam metabolisme tubuh, sehingga disebut juga biokatalisator. Komponen penyusun enzim terdiri dari : Apoenzim, yaitu bagian enzim aktif yang tersusun atas protein yang bersifat labil (mudah berubah) terhadap faktor lingkungan, dan Kofaktor,yaitu komponen non protein yang berupa : Ion-ion anorganik (aktivator) Berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Ion klorida, ion kalsium merupakan contoh ion anorganik yang membantu enzim amilase mencerna karbohidrat (amilum) Gugus prostetik Berupa senyawa organik yang berikatan kuat dengan enzim, FAD (Flavin Adenin Dinucleotide), biotin, dan heme merupakan gugus prostetik yang mengandung zat besi berperan memberi kekuatan ekstra pada enzim terutama katalase, peroksidae,                                                                               sitokrom oksidase. Koenzim Berupa molekul organik non protein kompleks, seperti NAD (Nicotineamide Adenine Dinucleotide), koenzim-A, ATP, dan vitamin yang berperan dalam memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim lain. Enzim yang terikat dengan kofaktor disebut holoenzim. Enzim diproduksi oleh sel-sel yang hidup, sebagian besar enzim bekerja di dalam sel dan disebut enzim intraseluler, contohnya enzim katalase yang berfungsi menguraikan senyawa peroksida (H2O2) yang bersifat racun menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Enzim-enzim yang bekerja di luar sel (ekstraseluler) contohnya : amilase, lipase, protease dll. Cara Kerja Enzim Cara enzim bekerja adalah dengan membentuk senyawa enzim-substrat, kemudian menghasilkan suatu produk tanpa merubah senyawa enzim itu sendiri, setelah produk terbentuk maka enzim akan melepaskan diri untuk membentuk senyawa baru dengan substrat yang lain. Ada 2 (dua) cara kerja enzim : Lock and key (gembok dan anak kunci) Setiap enzim memiliki sisi aktif yang tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini sangat spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim.  Induced fit (induksi pas) Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku (fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian terbentuk kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari kompleks, maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang lain. Enzim bekerja dengan cara mengkatalis reaksi sehingga meningkatkan kecepatan reaksi yang dilakukan dengan menurunkan energi aktivasi (energi yang dibutuhkan untuk reaksi). Sifat-Sifat Enzim Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit. Diperlukan dalam jumlah sedikit Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Faktor yang Mempengaruhi Enzim Kerja enzim sangat dipengaruhi oleh faktor-faktor sebagai berikut : Suhu (temperatur) Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 – 40 0C. Derajat keasaman (pH) Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). Aktivator dan Inhibitor Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu : Inhibitor kompetitif Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat. Inhibitor nonkompetitif Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Konsentrasi Enzim  Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.  Konsentrasi Substrat  Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya.